Werkstoffe: Protein verändert Materialstrukturen

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Perlmutt ist nicht nur als Schmuck und Dekoration schön anzusehen. Das Material zeichnet sich durch einen filigranen Schichtaufbau mit hoher Festigkeit und Härte aus. Auch die biologisch erzeugten Kristalle in diesen Materialien haben besondere Eigenschaften. Deshalb arbeitet auch die Industrie daran, solche Materialien nach biologischem Vorbild herzustellen.
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Perlmutt ist nicht nur als Schmuck und Dekoration schön anzusehen. Das Material zeichnet sich durch einen filigranen Schichtaufbau mit hoher Festigkeit und Härte aus. Auch die biologisch erzeugten Kristalle in diesen Materialien haben besondere Eigenschaften. Deshalb arbeitet auch die Industrie daran, solche Materialien nach biologischem Vorbild herzustellen. Was die Natur in Jahrmillionen mit vielen Einflussfaktoren aus Kalziumcarbonat, Proteinen, Chitin und Kollagen hervorbringt, ist in ähnlicher Art Wissenschaftlern aus Saarbrücken und Haifa nun auf sehr einfachem Wege gelungen: Sie konnten zeigen, dass eine einzige Proteinart genügt, um gezielt Einfluss auf den Aufbau von Kristall-Strukturen zu nehmen. Damit eröffnen sich vereinfachte Wege für die biotechnologische Herstellung von kristallinen Materialien mit neuartigen Funktionen. Die Forschungsergebnisse wurden als Cover Publikation im Journal Chemistry of Materials veröffentlicht.

Im Perlmutt wechseln sich anorganische Kalziumcarbonat-Schichtgitter mit organischen Bestandteilen ab: Chitin, Kollagen und verschiedene Proteine sorgen dafür, dass das Kalziumcarbonat zu diesen definierten Schichten wächst. Die Rolle der Proteine beim Wachstum war bisher nicht geklärt. Man ging davon aus, dass mehrere Proteine gemeinsam sowohl die Struktur des Kalziumcarbonat-Gitters steuern als auch selbst am Aufbau der Perlmutt-Schichten beteiligt sind. Wie Ingrid Weiss vom INM – Leibniz-Institut für Neue Materialien in Saarbrücken und ihr Kollege Boaz Pokroy vom Technion Israel Institute of Technology zeigen konnten, genügt jedoch schon eine einzige Proteinart, um das Kristallgitter von Kalziumcarbonat zu verändern.

„Diese Erkenntnis vereinfacht und erweitert die Möglichkeiten der weißen Biotechnologie“, sagt Weiss, Leiterin des Programmbereichs Biomineralisation am INM. „Bisher krankt die weiße Biotechnologie an der Vorstellung, die Mineralisation nach biologischem Vorbild sei nicht nachzustellen. Denn man geht davon aus, dass nur die Kombination aus mehreren Proteinen und vielen unübersichtlichen Faktoren die Biomineralisation ermöglichen“, erklärt Weiss. Wenn die Verfahren der Natur zu kompliziert erscheinen, würden sie in der industriellen Entwicklung nicht weiter verfolgt.

Pokroy und Weiss haben nun den Beweis angetreten, dass es auch einfacher geht:

Für ihre Versuche verwendeten die Forscher das Protein Perlucin aus der Haliotis-Schnecke (Seeohr), das sie an das Grün-Fluoreszierende-Protein (GFP) koppelten. Mit diesem Trick führten die Wissenschaftler das unlösliche Perlucin in eine wasserlösliche Form über. In unterschiedlichen Konzentrationen gaben sie diese Lösung zu einer Kalziumcarbonat-Lösung und untersuchten die entstandenen Kristalle. Zum Vergleich untersuchten sie auch Kristalle aus der reinen Kalziumcarbonatlösung und Kristalle aus der Kalziumcarbonatlösung mit GFP.

Nur das in Wasser überführte Perlucin baut sich in das anorganische Carbonat-Gitter ein und bewirkt dort regelrechte Gitterverzerrungen, die sich über große Bereiche erstrecken. Nach dem Prinzip „Alles oder Nichts“ genügen dabei schon kleine Mengen an Protein, um definierte Gitterverzerrungen hervorzurufen. An einem Punkt angefangen, pflanzt sich die Veränderung im Gitter immer weiter fort. „GFP allein geht mit Kalziumcarbonat lediglich eine Koexistenz ein – es lagert sich wie ein Mantel um das Kalziumcarbonat-Gitter, ohne es zu verändern“, erklärt die Expertin für Biomineralisation. Wie in der Schnecke scheint es das Perlucin zu sein, dass das Wachstum und die Struktur des Kristallgitters beeinflusst.

Für die Aufklärung dieses Phänomens nutzten die Forscher das Know-How für Muschelproteine am INM und das Know-How für Kristallanalyse am Institut in Haifa. Erst in dieser Kombination war es möglich, die Reaktionen von Perlucin im Kristallgitter zu beobachten. Die Wissenschaftler wollen nun klären, ob auch andere Proteine den Aufbau und damit die Funktionalität von anorganischen Kristallgittern gezielt beeinflussen.

 

Originalpublikation:

Eva Weber, Leonid Bloch, Christina Guth, Andy N. Fitch, Ingrid M. Weiss, and Boaz Pokroy; Chem. Mater., 2014, 26 (17), pp 4925–4932,

DOI: 10.1021/cm500450s; http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/cm500450s

 

Bild: Perlucin weist charakteristische Proteinstränge auf, hier in einem BallView-Modell als bunte Schlaufen dargestellt. Sie könnten für die beobachteten Veränderungen der Kalziumcarbonat-Kristallstruktur verantwortlich gemacht werden. Quelle: ©INM

 

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